해피레포트 - [생명과학실험] 온도, pH가 효소반응에 미치는 영향

카테고리 : 레포트 > 의학계열 파일이름 :[생명과학실험] 온도, pH가 효소반.hwp 문서분량 : 6 page 등록인 : leewk2547 문서뷰어 : 한글뷰어프로그램 등록/수정일 : 15.05.12 / 15.05.12 구매평가 : 다운로드수 : 0 판매가격 : 1,500 원

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보고서설명
Ⅰ. Introduction 실험 목적 : 전분 분해효소인 아밀라이제의 효소 촉매활성에 및는 요인들 중 반응 중의 온도와 pH가 효소활성에 미치는 효과를 관찰한다. 1. 단백질의 구조 1.1. 1차 구조 1차 구조는 단백질을 구성하는 아미노산의 팹티드결합으로 C-C-N의 반복구조를 하고 있는 1차 서열을 말한다. 1차원 사슬 위의 아미노산 배열은 단백질의 종류에 따라 정해져 있어서 그 순서 및 시스테인의 S-S결합의 위치를 포함시킨 화학구조를 단백질의 1차 구조라고 한다.

본문일부/목차
1.2.1 β 구조 단백질의 β구조는 2개 이상의 polypeptide 사슬이 서로 평행 또는 역평행으로 주사슬 사이에 성립되는 수많은 수소결합에 의하여 성립되는 지그재그 구조를 말한다. polypeptide 사슬의 역평행 β구조는 peptide 사슬 사이의 수소 결합의 형성이 매우 쉽기 때문에 그만큼 peptide 사슬 사이의 결합력이 강하다. 1.2.2. α-나사구조 polypeptide 사슬을 구성하는 아미노산의 C=O기가 인접하고 있는 다른 아미노산의 NH기 사이의 수소결합에 의하여 서로 끌어 당겨서 생성된 나사 모양의 구조를 α-나사(Helix) 구조라고 한다. α-나사구조에서 1 pitch의 간격은 각각 아미노산 3.6개, 5.4Å이며, 이때 가장 안정한 구조를 형성한다. 1.2.3. Ramdom 나사구조 단백질이 전부 α-나사 구조와 β-구조를 하고 있는 것은 아니다. 즉, 사슬의 특정한 부위는 α-나사 구조와 같이 특정한 형태의 수소 결합을 형성하지 않고 불규칙한 구조를 나타내는 것을 ramdom 나사 구조라 한다. 이것은 polypeptide 사슬이 흐트러진 실처럼 복잡하게 구부러지고 휘어져 있다. Glutamic acid가 중합된 peptide 사슬은 산성용액에서는 α-나사 구조를 가지나 중성이나 알카리성에서는 ramdom 나사구조를가진다. 그리고 이것은 구상 단백질이 완전히 변성되었을때 많이 볼 수 있다. 1.3. 3차 구조 폴리펩티드 사슬이 수소결합, S-S 결합, 이온결합, 소수성결합 등에 의해서 휘어지고 구부러지거나 서로 묶여서 구상 및 섬유상의 일정한 공간 구조를 3차 구조라고 한다. 단백질은 peptide 사슬 사이에 여러 가지의 결합에 의해서 일정한 형태를 가지게 된다. 3차 구조의 형태에 따라 구상 단백질과 섬유상 단백질로 대별된다. 2. 구조를 이루는 결합의 종류 2.1.이온결합(Inoic bonding) 가전자를 버림으로써 안정을 찾으려는 원자와, 전자를 받아들여서 안정을 찾으려는 원자사이의 결합으로 전자를 버리니 양이온과 전자를 얻은 음이온 사이에서 서로 당기는 결합이 이루어진다. 즉 안정된 상태인 가전자를 8개 갖기 위한 결합으로써 가전자가 1개인 1족과 7개인 7족 또는 2족과 6족 사이의 대표적인 결합이라고 볼 수 있다. 자연계에서 일어나는 이온결합의 좋은 예가 염화나트륨이다. 즉 나트륨(Na)원자는 하나의 가전자를 가지고 있기에 불안정하여 하나의 가전자를 방출하여 염소(Cl)원자에게 줌으로써 7개의 가전자를 가지는 염소의 최외각 전자가 8개가 되도록 하며, 그 결과 나트륨의 양이온 Na+가 되고 염소는 음이온인 Cl-가 되어 서로 이온결합을 이루게 된다.

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