해피레포트 - [기초 생물학] 단백질검출 실험 - 닌히드린 반응과 뷰렛 반응 실험을 통하여 단백질을 검정

카테고리 : 레포트 > 의학계열 파일이름 :[기초 생물학] 단백질검출 실험 -.hwp 문서분량 : 7 page 등록인 : leewk2547 문서뷰어 : 한글뷰어프로그램 등록/수정일 : 15.05.12 / 15.05.12 구매평가 : 다운로드수 : 1 판매가격 : 1,500 원

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보고서설명
분자량은 5000~수억에 이르며 50% 정도의 탄소와 그 외에 산소, 수소, 질소, 황, 그리고 미량의 회분으로 구성되어있다. 일반적인 구조식은 RCH(NH2)COOH이며, 아미노산의 펩티드결합에 의해 연결돼 사슬을 형성한다. 아미노산 서열의 양 끝을 N-말단, C-말단으로 각각 칭하며, 그 끝단에 각각 아미노기(-NH2)와 카르복시기(-COOH)를 갖는다. 단백질을 구성하는 아미노산은 20종이 존재하는데, 단백질의 종류는 이 20종의 아미노산 중 몇 개가 어떤 순서로 연결되느냐에 따라 결정되므로 단백질의 종류는 무수히 많을 수 있다. 이 단백질의 구조는 1차, 2차, 3차, 4차로 나누어진다.

본문일부/목차
(1) 1차 구조 아미노산의 배열 순서를 일컫는다. 1차 구조는 1945년 영국의 생어(Frederick Sanger)가 51개의 아미노산으로 이루어진 인슐린의 배열을 결정함으로써 확립되었는데, 이 1차 구조에 의하여 형성된 단백질 분자는 그 구성 아미노산의 분자구조로 인하여 일정한 각도로 구부러지고 꼬인 특정한 모양새를 갖추게 된다. 이 형태를 단백질의 2차구조라고 한다. (2) 2차 구조 1951년 폴링(Linus Pauling)이 처음으로 제안하였다. 이 2차구조의 하나는 알파나선 구조인데, 이것은 긴 단백질 분자의 사슬이 나선형으로 꼬여 있는 것으로, 3.6개의 아미노산 분자가 나선의 한 바퀴를 돌게 된다. 즉, 10바퀴는 36개의 아미노산으로 구성된다. 이 나선에서 한 아미노산과 바로 다음 아미노산 사이의 수직거리는 0.15nm이며, 나선 한 바퀴의 수직거리는 0.54nm이다. 그리고 하나의 아미노산은 4개 아래의 아미노산과 수소결합으로 연결된다. 이 수소결합은 아주 약한 결합이지만 알파나선을 이루는 모든 아미노산이 이 수소결합으로 이루어져있으며, 알파나선은 매우 안정적인 구조이다. 알파나선 구조의 예로는 사람의 머리카락이나 손톱을 구성하는 케라틴이 있다. 또 다른 구조로는 병풍구조가 있는데, 사슬처럼 긴 단백질 분자가 일정한 각도로 꺾여 병풍을 접어 늘어놓은 듯한 모양을 하고, 이런 사슬이 여러 개 평행으로 늘어서서 각 사슬의 아미노산이 곁에 있는 다른 사슬의 아미노산과 수소결합을 형성한 구조이다. 병풍구조라는 이름은 그 모양에서 유래되었으며, 베타구조라고도 한다. 물론 알파구조나 베타구조처럼 규칙성을 가진 구조도 있지만 아무런 규칙도 없이 아무렇게나 꼬여있는 구조도 존재한다. 단백질 분자의 2차 구조는 전적으로 구성아미노산의 배열순서, 즉 1차 구조에 의하여 결정된다. 또한 2차 구조를 가진 단백질은 다시 공간적으로 구부러지고 꼬이고 또 접혀서 입체구조를 가지게 되는데, 이를 3차구조라고 한다. (3) 3차 구조 3차 구조의 형성 중 폴리펩티드 사슬이 접히는 과정을 단백질 접힘이라고 한다. 자연 상태에서 3차 구조는 아미노산의 곁사슬 사이의 여러 비공유 결합에 의한 소수성결합, 수소결합, 정전기적 인력, 이황화결합에 의하여 알파나선구조나 베타병풍구조 등의 2차 구조를 갖는 부분들이 불규칙한 구조를 갖는 부분을 통하여 접혀서 일정한 배치를 형성하며 생성되는 것이다. 세포의 원형질 속에 들어있는 대부분의 효소들이 3차구조로, 대부분 구형을 이룬다. 단백질이 갖는 특이적 반응들은 바로 그 분자특유의 입체구조, 즉, 3차 구조에 의한 것이다.

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