해피레포트 - [생명과학실험]온도, pH가 효소반응에 미치는 영향

카테고리 : 레포트 > 자연과학계열 파일이름 :[생명과학실험]온도, pH가 효소반응.hwp 문서분량 : 6 page 등록인 : leewk2547 문서뷰어 : 한글뷰어프로그램 등록/수정일 : 12.05.29 / 12.05.29 구매평가 : 다운로드수 : 1 판매가격 : 1,400 원

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보고서설명
실험 목적 : 전분 분해효소인 아밀라이제의 효소 촉매활성에 및는 요인들 중 반응 중의 온도와 pH가 효소활성에 미치는 효과를 관찰한다.

본문일부/목차
1. 단백질의 구조 1.1. 1차 구조 1차 구조는 단백질을 구성하는 아미노산의 팹티드결합으로 C-C-N의 반복구조를 하고 있는 1차 서열을 말한다. 1차원 사슬 위의 아미노산 배열은 단백질의 종류에 따라 정해져 있어서 그 순서 및 시스테인의 S-S결합의 위치를 포함시킨 화학구조를 단백질의 1차 구조라고 한다. 1.2. 2차 구조 단백질 분자의 기본적 입체 구조는 그 분자내에서 펩티드 결합을 통하여 연결된 아미노산들 사이에 제2차적 결합인 수소결합에 의해 결정된다. 따라서 수소 결합 형태에 따라 단백질의 polypeptide 사슬은 β 구조, 나사구조 및 random 구조를 형성하는데 이를 단백질의 2차 구조라 한다. 2차 구조는 주사슬의 펩티드 결합부의 -C=O의 O와 다른 peptide 결합의 -NH의 H와 사이의 수소결합에 의하여 단백질의 공간적인 배치를 안정화시킨다. 1.2.1 β 구조 단백질의 β구조는 2개 이상의 polypeptide 사슬이 서로 평행 또는 역평행으로 주사슬 사이에 성립되는 수많은 수소결합에 의하여 성립되는 지그재그 구조를 말한다. polypeptide 사슬의 역평행 β구조는 peptide 사슬 사이의 수소 결합의 형성이 매우 쉽기 때문에 그만큼 peptide 사슬 사이의 결합력이 강하다. 1.2.2. α-나사구조 polypeptide 사슬을 구성하는 아미노산의 C=O기가 인접하고 있는 다른 아미노산의 NH기 사이의 수소결합에 의하여 서로 끌어 당겨서 생성된 나사 모양의 구조를 α-나사(Helix) 구조라고 한다. α-나사구조에서 1 pitch의 간격은 각각 아미노산 3.6개, 5.4Å이며, 이때 가장 안정한 구조를 형성한다. 1.2.3. Ramdom 나사구조 단백질이 전부 α-나사 구조와 β-구조를 하고 있는 것은 아니다. 즉, 사슬의 특정한 부위는 α-나사 구조와 같이 특정한 형태의 수소 결합을 형성하지 않고 불규칙한 구조를 나타내는 것을 ramdom 나사 구조라 한다

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