구상단백질의 구조와 특성 단백질의 3차구조란 1개의 폴리펩티드 사슬 안에 있는 원자의 공간적 배치를 말한다. 다수의 소단위체 단백질(multisubunit protein)은 몇 개의 폴리펩티드 사슬로 형성되어 있다. 폴리펩티드 사슬은 1개의 소단위체 EH는 1개의 단량체(monomer)이다. 2량체(dinner)는 2의 사슬, 3량체(trimer)는 3개의 사슬, 4량체(teramer)는 4개의 사슬로 이루어져 있다. 헤모글로빈은 4량체로소 2개의 α - 사슬과 2개의 β - 사슬로 이루어져 있다. 단백질의 4차구조는 다수의 소단위체 분자를 구성하는 단백질의 단량체 상호 간의 공간적 위치관계를 말한다. 단백질의 표면은 주로 주위의 물과 친화성이 있는 극성 EH는 전하를 가진 원자로 구성되어 있다. 이들 원자는 주사슬에 있으며 극정인 =NH기와 =CO기, Glu , Asp , Lys , Arg 등과 같은 곁사슬에 극정인 원자, 그리고 Ser, Thr, Asn, Glu 등과 같은 곁사슬이 전하를 가진 원자 등으로 구성되어 있다. 단백질의 표면에 있으면서 반대 전하를 가진 기(Glu , Lys )는 이온작용에 의해 염다리(Salt bridge)를 형성한다. 단백질분자의 표면에는 비극성 원자도 약간 있다. 단백질의 내부는 비극성 환경이며 밀집된 원자에 의해 주위의 용매로부터 격리되어 있다. 소수성인 중심부는 주로 지방족 및 방향족의 곁사슬이 비극성인 원자(Ala, Val, Ile, Leu, Met, Phe, Trp)로 형성되어 있다. 이 비극성 환경에 극성 EH는 전하를 가진 원자가 들어가는 것은 반대 부호 전하의 원자에 의한 안정화가 없으면 에너지상으로 불리하다. EK라서 핵 안의 주사슬의 =NH기와 =CO기는 수소결합을 형성하고 그것으로 α - 나선이라든가 β - 구조가 이루어지게 된다. 마찬가지로 Glu 라든가 Lys 와 같은 전하를 가진 기가 핵 안에 있을 때에는 반대부호인 전하끼리 염다리를 형성한다. ...
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