해피레포트 - [생명과학 ] 구상 섬유상 단백질 9

카테고리 : 레포트 > 공학,기술계열 파일이름 :[생명과학] 구상 섬유상 단백질.hwp 문서분량 : 9 page 등록인 : sj10302 문서뷰어 : 한글뷰어프로그램 등록/수정일 : 07.11.22 / 07.11.22 구매평가 : 다운로드수 : 2 판매가격 : 1,000 원

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섬유상 단백질 섬유상 단백질은 α-나선구조(helice)나 β-병풍구조(pleated sheet)와 같은 2차 구조를 갖고있다. 섬유상 단백질로서 α-케라틴, 콜라겐, 실크섬유등이 있다. α-케라틴(keratin) 섬유상 단백질에 있어서 나선구조의 폴리펩티드는 큰 묶음으로 꼬여 있다. α-케라틴은 머리나 털, 피부 그리고 뿔이나 손톱 등을 만드는 폴리펩티드이다. 각 폴리펩티드는 아미노 터미날 머리 도메인(head domain), 중앙 막대 모양의 α-나선 도메인 그리고 카르복실-터미널 부분의 꼬리 도메인 이라는 3개의 도메인을 갖고 있다. α-케라틴의 폴리펩티드는 Type I 과 Type II 의 두 종류가 있다, 그중 하나의 폴리펩티드는 꼬인 코일 2량체 (coiled coil dimer)를 형성한다. 이 2량체(dimer)에 있는 두개의 역평행 가닥은 왼쪽으로 꼬인 모양을 하는 데 이를 프로토필라멘트라고 한다. 수소결합과 이황화 다리(disulfidge)는 프로토필라멘트 소단위 사이의 중요한 화학 결합이다. 4개의 프로토필라멘트를 갖고 있는 수 백개의 필라멘트가 함께 뭉쳐 거대원 섬유(macrofibril)를 형성한다. 소위 섬유라고 하는 머리카락의 세포는 여러 개의 거대섬유를 포함하고 있어서 머리카라 카라틴 분자가 수많이 결합된 세포의 집합이다. α케라틴의 물리적 성질은 아미노산의 성질에 따라 다르고, 이들의 구조는 프롤린처럼 나선구조를 깨는 아미노산이 없고, 알라닌과 루신처럼 나선 구조를 촉진시키는 잔기를 갖고 있기 때문에 정규적인 형태의 α-나선구조를 갖는다. R그룹이 α-나선 바깥 부위에 놓여있기 때문에 많은 양의 소수성 아미노산으로 구성되어 있는 α-케라틴은 물에 잘 녹지 않게 된다. 시스테인잔기와 나선구조 사이의 이황화다리 때문에 α-케라틴은 비교적 늘어나지 않는다. 뿔과 손톱에서 발견되는 단단한 케라틴은 피부에서 발견되는 케라...

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